Publications de l'équipe M. Mirande PDF Imprimer Envoyer

 

 

Publications

Small-angle X-ray solution scattering study of the multi-aminoacyl-tRNA synthetase complex reveals an elongated and multi-armed particle.

Dias J, Renault L, Pérez J, Mirande M.

J. Biol. Chem. (2013) 288:23979-23989

 

Activation of human mitochondrial lysyl-tRNA synthetase upon maturation of its premitochondrial precursor.

Dias J, Octobre G, Kobbi L, Comisso M, Flisiak S, Mirande M.

Biochemistry (2012) 51:909-916


Association of mitochondrial lysyl-tRNA synthetase with HIV-1 GagPol involves catalytic domain of the synthetase and transframe and integrase domains of Pol.
Kobbi L, Octobre G, Dias J, Comisso M, Mirande M.
J. Mol. Biol. (2011) 410:875-886.

Caenorhabditis elegans evolves a new architecture for the multi-aminoacyl-tRNA synthetase complex.
Havrylenko S, Legouis R, Negrutskii B, Mirande M.
J. Biol. Chem. (2011) 286:28476-28487.

Methionyl-tRNA synthetase from Caenorhabditis elegans: a specific multidomain organization for convergent functional evolution.
Havrylenko S, Legouis R, Negrutskii B, Mirande M.
Protein Sci. (2010) 19:2475-2484.

Processivity of translation in the eukaryote cell: role of aminoacyl-tRNA synthetases.
Mirande M.
FEBS Lett. (2010) 584:443-447. Review.

Translation initiation from two in-frame AUGs generates mitochondrial and cytoplasmic forms of the p43 component of the multisynthetase complex.
Shalak V, Kaminska M, Mirande M.
Biochemistry (2009) 48:9959-9968.

Dynamic organization of aminoacyl-tRNA synthetase complexes in the cytoplasm of human cells.
Kaminska M, Havrylenko S, Decottignies P, Le Maréchal P, Negrutskii B, Mirande M.
J. Biol. Chem. (2009) 284:13746-13754.

Dissection of the structural organization of the aminoacyl-tRNA synthetase complex.
Kaminska M, Havrylenko S, Decottignies P, Gillet S, Le Maréchal P, Negrutskii B, Mirande M.
J. Biol. Chem. (2009) 284:6053-6060.

Détournement d'ARNt cellulaire par le VIH-1.

Mirande M.

Virologie (2008) 12:95-103.

Role of HIV-1 Vpr-induced apoptosis on the release of mitochondrial lysyl-tRNA synthetase.
Kaminska M, Francin M, Shalak V, Mirande M.
FEBS Lett. (2007) 581:3105-3110.

The ins and outs of tRNA transport.
Mirande M.
EMBO Rep. (2007) 8:547-549.

Characterization of p43(ARF), a derivative of the p43 component of multiaminoacyl-tRNA synthetase complex released during apoptosis.
Shalak V, Guigou L, Kaminska M, Wautier MP, Wautier JL, Mirande M.
J. Biol. Chem. (2007) 282:10935-10943.

Arc1p is required for cytoplasmic confinement of synthetases and tRNA.
Golinelli-Cohen MP, Mirande M.
Mol. Cell. Biochem. (2007) 300:47-59.

Viral hijacking of mitochondrial lysyl-tRNA synthetase.
Kaminska M, Shalak V, Francin M, Mirande M.
J. Virol. (2007) 81:68-73.

Identity elements for specific aminoacylation of a tRNA by mammalian lysyl-tRNA synthetase bearing a nonspecific tRNA-interacting factor.
Francin M, Mirande M.
Biochemistry (2006) 45:10153-10160.

Multi-Aminoacyl-tRNA Synthetase Complexes.

Mirande M.

In The Aminoacyl-tRNA Synthetases, Ibba M, Francklyn C, Cusack S (eds), (2005) pp 298-308. Landes Bioscience, Georgetown, TX.

Determinants in tRNA for activation of arginyl-tRNA synthetase: evidence that tRNA flexibility is required for the induced-fit mechanism.
Guigou L, Mirande M.
Biochemistry (2005) 44:16540-16548.

Complementation of yeast Arc1p by the p43 component of the human multisynthetase complex does not require its association with yeast MetRS and GluRS.
Golinelli-Cohen MP, Zakrzewska A, Mirande M.
J. Mol. Biol. (2004) 340:15-27.

The tRNA-interacting factor p43 associates with mammalian arginyl-tRNA synthetase but does not modify its tRNA aminoacylation properties.
Guigou L, Shalak V, Mirande M.
Biochemistry (2004) 43:4592-4600.

Translationally controlled tumor protein acts as a guanine nucleotide dissociation inhibitor on the translation elongation factor eEF1A.

Cans C, Passer BJ, Shalak V, Nancy-Portebois V, Crible V, Amzallag N, Allanic D, Tufino R, Argentini M, Moras D, Fiucci G, Goud B, Mirande M, Amson R, Telerman A.

Proc. Natl. Acad. Sci. USA (2003) 100:13892-13897

The p38 subunit of the aminoacyl-tRNA synthetase complex is a Parkin substrate: linking protein biosynthesis and neurodegeneration.
Corti O, Hampe C, Koutnikova H, Darios F, Jacquier S, Prigent A, Robinson JC, Pradier L, Ruberg M, Mirande M, Hirsch E, Rooney T, Fournier A, Brice A.
Hum. Mol. Genet. (2003) 12:1427-1437.

Functional dissection of the eukaryotic-specific tRNA-interacting factor of lysyl-tRNA synthetase.
Francin M, Mirande M.
J. Biol. Chem. (2003) 278:1472-1479.

The N-terminal domain of mammalian lysyl-tRNA synthetase is a functional tRNA-binding domain.

Francin M, Kaminska M, Kerjan P, Mirande M.

J. Biol. Chem. (2002) 277:1762-1769.


The EMAPII cytokine is released from the mammalian multisynthetase complex after cleavage of its p43/proEMAPII component.

Shalak V, Kaminska M, Mitnacht-Kraus R, Vandenabeele P, Clauss M, Mirande M.

J. Biol. Chem. (2001) 276:23769-23776.


Structure of the EMAPII domain of human aminoacyl-tRNA synthetase complex reveals evolutionary dimer mimicry.

Renault L, Kerjan P, Pasqualato S, Menetrey J, Robinson JC, Kawaguchi S, Vassylyev DG, Yokoyama S, Mirande M, Cherfils J.

EMBO J. (2001) 20:570-578.

The appended C-domain of human methionyl-tRNA synthetase has a tRNA-sequestering function.
Kaminska M, Shalak V, Mirande M.
Biochemistry (2001) 40:14309-4316.


PhD Theses

Lydia Kobbi (2011) Rôle de la lysyl-ARNt synthétase mitochondriale humaine dans la réplication du VIH-1. Doctorat de l'Université Paris XI.

Svlitana Havrylenko (2010) Les complexes supramoléculaires d'aminoacyl-ARNt synthétases impliqués dans la machinerie traductionnelle: du nématode à l'homme

Sebastian Flisiak (2008) Rôle de la lysyl-ARNt synthétase mitochondriale humaine dans la réplication du VIH-1. Doctorat de l'Université Paris XI.

Ludovic Guigou (2005) L'arginyl-ARNt synthétase de mammifère: rôle de l'ARNt et de protéines auxiliaires sur son activité. Doctorat de l'Université Paris XI.

Mathilde Francin (2002) L'extension polypeptidique N-terminale de la lysyl-ARNt synthétase de mammifère: un domaine fonctionnel de fixation générale de l'ARNt. Doctorat de l'Ecole des Arts et Manufactures. Ecole Centrale Paris.

Monika Kaminska (2002) Caractérisation des méthionyl-ARNt synthétases eucaryotes. Ph.D. de l'Académie Agricole August Cieszkowski. Université de Poznan, Pologne.

Marzanna Deniziak (2000) Roslinna syntetaza metionylo-tRNA" (La methionyl-ARNt synthetase de riz). Ph.D. de l'Université de Poznan. Université de Poznan, Pologne.

Jean-Charles Robinson (2000) Etude des protéines auxiliaires impliquées dans l'assemblage du complexe d'aminoacyl-ARNt synthétases. Doctorat de l'Université Paris XI.

Eric Berthonneau (1998) Caractérisation structurale et fonctionnelle du domaine répété fusionnant les glutamyl- et prolyl-ARNt synthétases: un motif de liaison à l'ARN. Doctorat de l'Université Paris XI.

Fabrice Agou (1995) L'aspartyl-ARNt synthétase des eucaryotes: relations structure-fonctions liées à l'acquisition de domaines polypeptidiques impliqués dans l'adressage de cet enzyme à d'autres constituants cellulaires. Doctorat de l'Université Paris XI.

Sophie Quevillon (1995) Le complexe des aminoacyl-ARNt synthétases: caractérisation moléculaire de la composante glutaminyl-ARNt synthétase et des trois protéines associées p43, p38 et p18. Doctorat de l'Université Paris XI.

Mise à jour le Vendredi, 01 Août 2014 09:14
 

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